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Oggetto:
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BIOCHIMICA (corso A)

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Biochemistry

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Anno accademico 2023/2024

Codice attività didattica
MFN1635
Docenti
Gianfranco Gilardi
Sheila Sadeghi
Corso di studio
Scienze Biologiche D.M. 270
Anno
2° anno
Periodo
Da definire
Tipologia
Caratterizzante
Crediti/Valenza
12
SSD attività didattica
BIO/10 - biochimica
Erogazione
Tradizionale
Lingua
Italiano/Inglese
Frequenza
Lezioni facoltative e esercitazioni obbligatorie
Tipologia esame
Scritto con orale opzionale
Prerequisiti

Conoscenza delle basi di chimica generale e dei metalli, equazioni redox.
Conoscenza della chimica del carbonio e delle reazioni organiche sui gruppi aminici, carbonilici, carbossilici, alcoolici.

Knowledge of inorganic and organic chemistry (redox reactions; reactions
with metals; organic reactions with amine, carboxyl and alcoholic groups)
Propedeutico a

Insegnamento consigliato, ma non obbligatorio: Fisiologia generale (MFN0408); Microbiologia generale (MFN0403).


Course recommended, but not required: General Physiology (MFN0408); General Microbiology(MFN0403).
Oggetto:

Sommario insegnamento

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Obiettivi formativi

Questo insegnamento concorre agli obiettivi formativi dell'area biochimico-molecolare del corso di Laurea in Scienze Biologiche, fornendo conoscenze e capacità applicative di biochimica e di alcune procedure tecnico-analitiche in ambito biochimico.

Il corso si propone di fornire agli studenti i fondamenti della Chimica Biologica, partendo dalla struttura-funzione delle biomolecole per arrivare ai concetti base del metabolismo.

Nel dettaglio le finalità sono articolate in tre punti:
1.    Fornire le competenze teoriche e le nozioni relative alla conoscenza e al ruolo delle macromolecole biologiche nei processi biochimici, identificare i gruppi funzionali delle biomolecole (anche attraverso esercitazioni mirate) a partire dai componenti più semplici (monosaccaridi, aminoacidi, nucleotidi), fino agli esempi di organizzazione di sistemi supramolecolari complessi (catena respiratoria, motori molecolari)
2.    Fornire i concetti chiave della catalisi enzimatica e delle funzioni metaboliche di base, con un inquadramento generale integrato dei cicli metabolici fondamentali.
3.    Avviare gli studenti all'approccio sperimentale in campo biochimico, attraverso esercitazioni pratiche di laboratorio in cui si introducono le tecniche biochimiche di base (preparazione di tamponi, uso pHmetro, trattamento di dati sperimentali, rette di regressione, valutazione dell'errore sperimentale, identificazione della purezza e della concentrazione degli analiti), e si apprende ad applicare correttamente una tecnica (la spettrofotometria) per analisi qualitative e quantitative di molecole biologiche

 

The course contributes to the achievement of the training objectives of the Bachelor Degree in Biological Sciences specifically in the area of biomolecular/biochemistry by providing all students with basic  knowledge in biochemistry and some technical-analytical procedures in the same field.

The course aims to provide students with the fundamentals of Biological Chemistry, starting from the structure and function of biomolecules to the basic concepts of metabolism.
In detail, the objectives are articulated in three points:
1. Provide the skills and theoretical concepts relating to knowledge and the role of biological macromolecules in biochemical processes, identify the functional groups of biomolecules (including through target exercises), from the simplest components (monosaccharides, amino acids, nucleotides) to supramolecular complexes (respiratory chain, molecular motors).
2. Provide the key concepts of enzyme catalysis and basic metabolic functions, integrated with a general overview of the fundamental
metabolic pathways.
3. Starting the students in the experimental biochemistry field, through practical laboratory in which we introduce the basic biochemical techniques (preparation of buffers, use of pH meter, treatment of experimental data, regression lines, evaluation of experimental error, purity and concentration of the analytes), and learning how to properly apply a technique (spectrophotometry) for qualitative and quantitative analysis of biological molecules.

Oggetto:

Risultati dell'apprendimento attesi

CONOSCENZA E CAPACITÀ DI COMPRENSIONE.

Al termine dell'insegnamento lo studente comprenderà:

Aspetti chimici/biochimici: lo studente dovrà essere in grado di padroneggiare i concetti biochimici fondamentali. Dovrà essere capace di riconoscere e interpretare strutture molecolari di base (competenze fornite anche attraverso le esercitazioni). Conoscerà i concetti chiave della catalisi enzimatica e i cicli metabolici fondamentali.

CAPACITÀ DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE.

Al termine dell'insegnamento, lo studente sarà in grado di applicare:

Metodologie biochimiche, biomolecolari e biotecnologiche e procedure metodologiche e strumentali ad ampio spettro per la ricerca biologica: in dettaglio verranno verificate in sede di esercitazione pratica le competenze acquisite nella preparazione di tamponi, misurazioni spettrofotometriche e legge di Lambert Beer e allestimento di rette di taratura.

AUTONOMIA DI GIUDIZIO. Valutazione e interpretazione di dati sperimentali di laboratorio. Valutazione della didattica.

ABILITÀ COMUNICATIVE. Comunicazione in lingua italiana e inglese scritta e orale. Capacità di lavorare in gruppo.

 

KNOWLEDGE AND UNDERSTANDING.

At the end of the course students will understand:

Chemical/biochemical aspects: the students will be able to master the basic biochemical concepts;must be able to recognize and interpret basic molecular structures (skills provided also through the practicals); will learn the key concepts of enzyme catalysis and fundamental metabolic pathways.

APPLYING KNOWLEDGE AND UNDERSTANDING.

At the end of the course, the student will be able to apply:

Biochemical, molecular and biotechnological methodologies and instrumental broad-spectrum procedures for biological research: during the practicals the skills acquired in the preparation of buffers, spectrophotometric measurements and Lambert Beer law, and preparation of calibration lines will be verified. MAKING JUDGMENTS. Evaluation and interpretation of experimental data from laboratory practicals. Teaching evaluation. COMMUNICATION SKILLS. Communication in Italian and English, written and oral. Ability to work in a team

Oggetto:

Programma

  1. Concetti fondamentali della chimica biologica.
  2. Nucleotidi e acidi nucleici: struttura e funzione.
  3. Proteine: generalità su struttura e funzione.
  4. Gli aminoacidi: Struttura e proprietà generali, classificazione, formule, proprietà specifiche, proprietà acido-base.
  5. Il legame peptidico: proprietà e struttura, struttura primaria delle proteine.
  6. Determinazione della struttura primaria delle proteine.
  7. Metodi di studio e purificazione delle proteine: cromatografia ed elettroforesi.
  8. La struttura secondaria: il grafico di Ramachandran, eliche, filamenti e foglietti beta.
  9. Le proteine fibrose.
  10. La struttura terziaria: classificazione e metodi per la determinazione.
  11. Struttura quaternaria e simmetria.
  12. Legame reversibile di una proteina con un ligando: mioglobina ed emoglobina struttura e funzione.
  13. Proteine quali motori molecolari: sistema actina-miosina, sistema microtubulare, sistema flagellare in batteri
  14. Carboidrati: monosaccaridi (classificazione e stereoisomeria), disaccaridi, polisaccaridi di struttura e di riserva, glicosaminoglicani, glicoproteine.
  15. Lipidi: acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, colesterolo, membrane cellulari, trasporto e proteine di membrana.
  16. Introduzione al metabolismo: le vie metaboliche, Il flusso metabolico, metodi di studio del metabolismo.
  17. La catalisi enzimatica: proprietà generali degli enzimi e classificazione, energia di attivazione e la coordinata di reazione, parametri cinetici degli enzimi loro definizioni e derivazione.
  18. Meccanismi di catalisi, esempi, meccanismo di catalisi delle proteasi.
  19. Cinetica enzimatica: meccanismi di inibizione enzimatica, regolazione allosterica.
  20. Cofattori e vitamine: caratteristiche generali, funzioni, effetti biologici
  21. Vitamine liposolubili: vitamine A, D, K, E, formule, reattività e ruolo nel metabolismo.
  22. Vitamine  B1, B2, B6,  B12, C, H, PP, acido pantotenico, TFH4, formule, reattività e ruolo nel metabolismo.
  23. I composti ad alta energia: formule e bioenegetica.
  24. Il catabolismo del glucosio: glicolisi e sua regolazione, fermentazione lattica e alcolica.
  25. La piruvato deidrogenasi.
  26. Il ciclo dell'acido citrico e la sua regolazione.
  27. Il trasporto di elettroni e la fosforilazione ossidativa: la catena respiratoria, centri redox, cofattori, i complessi proteici e bioenegetica.
  28. La fosforilazione ossidativa: struttura e funzione dell'ATP sintasi
  29. Catabolismo degli acidi grassi: la beta-ossidazione,  regolazione, corpi chetonici.
  30. Cenni al catabolismo degli amminoacidi e ciclo dell'urea.
  31. Anabolismo dei carboidrati: gluconeogenesi e via dei pentoso fostati
  32. Biosintesi dei lipidi: acidi grassi e colesterolo.
  33. Ciclo biologico dell'azoto: le reazioni e gli enzimi coinvolti, generalità sulla biosintesi degli amminoacidi
  34. Sintesi delle purine e pirimidine

Esercitazione 1

Utilizzo dei modellini molecolari. Richiami sulla struttura dei composti organici e dei gruppi funzionali delle biomolecole; allestimento di modelli tridimensionali di molecole; studio dei legami chimici dei gruppi carbossilici; struttura del glucosio e del fruttosio, lineare e ciclica.

 Esercitazione 2

Preparazione di tamponi ad un dato pH (per es. fosfato e TRIS) di uso comune nei laboratori biochimici. Calcolo delle molarità, utilizzo delle bilance, pHmetro, uso della vetreria di laboratorio, misurazione accurata dei volumi.

Esercitazione 3

Uso dello spettrofotometro. Uso delle micropipette. Applicazione pratica delle legge di Lambert-Beer: misura di coefficiente di estinzione.

Esercitazione 4

Utilizzo di tecniche spettrofotometriche.  Dosaggio proteico con allestimento di una retta di calibrazione.  Utilizzo di kit spettrofotometrici di dosaggio di uso comune, calcolo della concentrazione di un campione proteico.

LE ESERCITAZIONI 3 e 4 SONO IN PRESENZA IN LABORATORIO DIDATTICO.

  1. Fundamental concepts in biological chemistry.
  2. Nucleotides and nucleic acids: structure and function.
  3. Proteins: general concepts on structure and function.
  4. Amminoacids: Structure and general properties, classification and formulas, specific properties, acid-base properties.
  5. The peptide bond, properties and structure, primary structure.
  6. Determination of the primary structure of proteins.
  7. Methods for the study and purification of proteins: chromatography and electrophoresis.
  8. Secondary structure: Ramachandran plot, helices, beta filaments and sheets.
  9. Fibrous proteins.
  10. Tertiary structure: classification and methods of investigation.
  11. Quaternary structure and symmetry.
  12. Reversible binding of a ligand to a protein: myoglobin and hemoglobin structure and function
  13. Proteins as molecular motors: actin-myosin system, microtubule system, bacterial flagellar system
  14. Carbohydrates: monosaccharides (classification and stereoisomery), disaccharides, structural and storage polysaccharides, glycosamminoglycanes, glycoproteins.
  15. Lipids: fatty acids, triacilglycerols, glycerophospholipids, sphyngolipids, cholesterol, cell membranes, trasport across the membranes, membrane proteins.
  16. Introduction to metabolism: pathaways, flux, regulation, methods to study the metabolism.
  17. Enzymes: general properties and classification, activation energy, kinetic parameters definition and calculation.
  18. Mechanisms of enzyme catalysis, examples, mechanism of protease activity.
  19. Enzyme kinetics: mechanism of enzyme inhibition, allosteric regulation.
  20. Cofactors and vitamins: general properties, function, biological effects.
  21. Liposoluble vitamins: vitamins A, D, K, E, formulae, reactivity and role in metabolism.
  22. Vitamins B1, B2, B6,  B12, C, H, PP, panthotenic acid, TFH4, formulae, reactivity and role in metabolism.
  23. High energy molecules in metabolism: formulae and bioenergetics.
  24. Glucose catabolism: glycolisis and its regulation, lactic and alcoholic fermentation.
  25. Pyruvate dehydrogenase
  26. Citric acid cycle and its regulation
  27. Electron transport: the respiratory chain, the redox centres, cofactors, protein complexes and bioenergetics.
  28. Oxidative phosphorylation: ATP sintase structure-function
  29. Catabolism of fatty acids: beta-oxidation, regulation, ketone bodies
  30. Generalities on the catabolism of amminoacids and urea cycle.
  31. Carbohydrates anabolism: gluconeogenesys and pentose phosphates pathway.
  32. Lipid biosynthesis: fatty acids and cholesterol biosynthesis.
  33. Nitrogen cycle: reactions and enzymes, general priciples on amminoacids biosynthesis.
  34. Biosynthesis of purines and pirimidines.

Practical 1

Use of molecular models. Review of organic molecules and functional groups found in biomolecules. Buiding 3D models of biomolecules and their functional groups. Linear and cyclic structure of glucose and fructose.

Practical 2

Preparazion of buffers at a given pH. tamponi ad un dato pH. Calculation of concentrations, use of the balances, pH meter, use of glassware, measurement of accurate volumes.

Practical 3

Use of the spectrophotometer. Use of the micro-pipetted. Application of the Lambert-Beer law: determination of an estinction coefficient.

Practical 4

Use of spectrophotometric methods.  Use of spectrophotometric kit routinely used in biochemistry. Calculation of protein concentration, building of a calibration curve.  

 

All practicals will be in presence.

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Modalità di insegnamento

Il corso si articola in lezioni frontali ed esercitazioni. Sono previsti 11 CFU di lezioni frontali (88 ore) in aula, ed 1 CFU (16 ore) di esercitazioni obbligatorie in laboratorio, sia mediante l'utilizzo di modellini molecolari che mediante attività pratiche (misurazioni del pH, uso dello spettofotometro, preparazione di tamponi, misura della concentrazione di soluzioni proteiche). Il programma delle esercitazioni è presente nella voce "programma". La frequenza alle lezioni in aula è facoltativa (ma fortemente raccomandata), la frequenza ai laboratori è obbligatoria.

IL CORSO E' PER META' TENUTO IN LINGUA INGLESE.

Il corso è erogato in presenza in aula e online per gli studenti in condizioni di non potersi recare in aula, modalità sincronaSC2 (sincrona senza registrazione)
Tutte il materiale didattico è caricato sul sito e-learning di biologia uniTo. 

The course consists of frontal lectures (88 hours in class) and tutorials (16 hours). Frequency to in-class lessons is optional (and highly recommended), laboratory is mandatory. The practicals are held in biochemical laboratory, 4 different topics of 4 hours each. The programme of the practicals are detailed in the general programme of the course. The students will learn to use instruments (pHmeter and spectrophotometer), to prepare solutions and buffers, and to measure the concentration of solutes. Besides there will 4 hours of practice with molecular models.

 

The course is held in presence in the lecture theatre.
All the lecture material is available on the site e-learning of biologia uniTo. 

THE COURSE IS HALF TAUGHT IN ITALIAN AND HALF IN ENGLISH.

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Modalità di verifica dell'apprendimento

Il voto finale dell'esame comprende:

 

Voto delle esercitazioni pratiche con un peso del 10%. 

La frequenza alle esercitazioni è obbligatoria. Alla fine delle esercitazioni di laboratorio ci sarà una fase di valutazione della comprensione delle stesse, includendo la valutazione di risultati sperimentali e loro interpretazione. La valutazione avverrà su piattaforma moodle nelle date indicate a lezione. Il voto delle esercitazioni è tenuto valido per 5 anni.

 

L'esame finale con un peso del 90% è cosi articolato:  

 

Esame su piattaforma moodle in aula diviso in più parti:

PARTE I + II (Biomolecole) : 14 domande miste a scelta multipla, dettagliate e con formule                    

PARTE III (Enzimi)             : 10 domande a scelta multipla, con grafici e formule

PARTE IV (Vitamine)          :  6 domande miste a scelta multipla, dettagliate e con formule

PARTE V+VI (Metabolismo): 12 domande miste a scelta multipla, dettagliate, con vie metaboliche e con formule                              

 

Il voto finale è calcolato agglomerando le parti come indicato qui di seguito:

PARTE I + II (Biomolecole) : peso sul voto finale 25%

PARTE III (Enzimi)             : peso sul voto finale 10%

PARTE IV (Vitamine)          : peso sul voto finale 20%

PARTE V+VI (Metabolismo): peso sul voto finale 35%

 

Il risultato finale può essere confermato con un esame orale a discrezione della commissione. 

Gli esami si svolgeranno in presenza, con la sola eccezione per gli studenti e le studentesse che autodichiarano, in relazione al Covid-19, fragilità personale o positività. La prova di esame sarà sempre su piattaforma Moodle. Sarà divisa nelle solite parti, secondo la descrizione che trovate sul sito campusnet del corso e nelle diapositive del corso. Corso A e corso B procedono insieme esattamente allo stesso modo.

The final exam mark consists in:

 Mark from the practicals, weight 10%. 

Attendance to the practicals is compulsory. At the end of the practicals there will be a moodle-based test to evaluate the comprehension of the practicals, including interpretation of experimental data. The practical mark os kept valid for 5 years.

 

 Mark from the final written exam, weight 90%. 

The final written exam is structured in sections:

SECTION I + II (Biomolecoles)   : 14 questions mixed with multiple choice, detailed and with formulae                   

SECTION III (Enzymes)             : 10 questions mixed with multiple choice, detailed and with formulae, plots and graphs

SECTION IV (Vitamins)              :  6 questions mixed with multiple choice, detailed and with formulae                   

SECTION V+VI (Metabolism)      : 12 questions mixed with multiple choice, detailed and with metabolic pathways and formulae

 

The final mark is calculated combining the different sections as follows:

PARTE I + II (Biomolecoles) : 25% weight on final mark

PARTE III (Enzymes)           : 10% weight on final mark

PARTE IV (Vitamins)            : 20% weight on final mark

PARTE V+VI (Metabolism)    : 35% weight on final mark

 

The results from the moodle exam may be ratified with an oral exam.

The exam will be in presence on the moodle platform as usual with the exception made for students that are positive and have covid. The the latter case, the exam will be on moodle platform with the students connected via Webex (so students need to connect via internet and make sure their computer has a video camera as well as a microphone).

Testi consigliati e bibliografia

Oggetto:

Appling - Cahill - Mathews. Biochimica. Molecole e metabolismo con MyLab e e Text ,Pearson Ed.

D.L. Nelson, M.M. Cox: I Principi di Biochimica di Lehninger, Ed. Zanichelli

C.K. Mathews, K.E. van Holde: Biochimica, Ed. Ambrosiana, Milano.

J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochimica, Ed. Zanichelli

D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: Fondamenti di Biochimica, Ed. Zanichelli.

 

Essenziali gli appunti delle lezioni.


Appling - Cahill - Mathews. Biochemistry. Molecules and Metabolism with MyLab and Text ,Pearson Ed.

David L. Nelson and Michael M. Cox: Lehninger Principles of Biochemistry, W.H. Freeman Publisher

C.K. Mathews, K.E. van Holde: Biochemistry, Benjamin/ Cummings Publishing Co, Redwood City, CA, USA.

J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemistry, Freeman Publisher

D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: Biochemistry, Wiley Publisher

 

Lecture notes are essential.



Oggetto:

Note

Curriculum Biomolecolare Cellulare, Curriculum Ecologico Ambientale, Curriculum Tecnico Analitico

Oggetto:

Orario lezioniV

Nota: Consultare la tabella degli orari pubblicata sull'apposita pagina.

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    Ultimo aggiornamento: 12/07/2023 11:02
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