BIOCHIMICA

 

Biochemistry

 

Anno accademico 2017/2018

Codice attività didattica
MFN1635
Docenti
Corso di studio
Scienze Biologiche D.M. 270
Anno
2° anno
Periodo didattico
I semestre
Tipologia
Caratterizzante
Crediti/Valenza
12
SSD attività didattica
BIO/10 - biochimica
Erogazione
Tradizionale
Lingua
Italiano/Inglese
Frequenza
Lezioni facoltative e esercitazioni obbligatorie
Tipologia esame
Scritto
Prerequisiti
  • italiano
  • english

Conoscenza delle basi di chimica generale e dei metalli, equazioni redox.
Conoscenza della chimica del carbonio e delle reazioni organiche sui gruppi aminici, carbonilici, carbossilici, alcoolici.
Propedeutico a
  • italiano
  • english

Insegnamento consigliato, ma non obbligatorio: Fisiologia generale (MFN0408); Microbiologia generale (MFN0403).

 
 

Avvisi

 

Obiettivi formativi

  • italiano
  • english

L'insegnamento concorre alla realizzazione degli obiettivi formativi del Corso di Laurea in Scienze Biologiche fornendo a tutti gli studenti conoscenze di base di biochimica e di alcune procedure tecnico-analitiche in ambito biochimico.

Il corso si propone di fornire agli studenti i fondamenti della Chimica Biologica, partendo dalla struttura-funzione delle biomolecole per arrivare ai concetti base del metabolismo.

Nel dettaglio le finalità sono articolate in tre punti:
1.    Fornire le competenze teoriche e le nozioni relative alla conoscenza e al ruolo delle macromolecole biologiche nei processi biochimici, identificare i gruppi funzionali delle biomolecole (anche attraverso esercitazioni mirate) a partire dai componenti più semplici (monosaccaridi, aminoacidi, nucleotidi), fino agli esempi di organizzazione di sistemi supramolecolari complessi (catena respiratoria, motori molecolari)
2.    Fornire i concetti chiave della catalisi enzimatica e delle funzioni metaboliche di base, con un inquadramento generale integrato dei cicli metabolici fondamentali.
3.    Avviare gli studenti all'approccio sperimentale in campo biochimico, attraverso esercitazioni pratiche di laboratorio in cui si introducono le tecniche biochimiche di base (preparazione di tamponi, uso pHmetro, trattamento di dati sperimentali, rette di regressione, valutazione dell'errore sperimentale, identificazione della purezza e della concentrazione degli analiti), e si apprende ad applicare correttamente una tecnica (la spettrofotometria) per analisi qualitative e quantitative di molecole biologiche

 

Risultati dell'apprendimento attesi

  • italiano
  • english
CONOSCENZA E CAPACITÀ DI COMPRENSIONE.

Al termine dell'insegnamento lo studente comprenderà:

Aspetti chimici/biochimici: lo studente dovrà essere in grado di padroneggiare i concetti biochimici fondamentali. Dovrà essere capace di riconoscere e interpretare strutture molecolari di base (competenze fornite anche attraverso le esercitazioni). Conoscerà i concetti chiave della catalisi enzimatica e i cicli metabolici fondamentali.

CAPACITÀ DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE.

Al termine dell'insegnamento, lo studente sarà in grado di applicare:

Metodologie biochimiche, biomolecolari e biotecnologiche e procedure metodologiche e strumentali ad ampio spettro per la ricerca biologica: in dettaglio verranno verificate in sede di esercitazione pratica le competenze acquisite nella preparazione di tamponi, misurazioni spettrofotometriche e legge di Lambert Beer e allestimento di rette di taratura.

AUTONOMIA DI GIUDIZIO. Valutazione e interpretazione di dati sperimentali di laboratorio. Valutazione della didattica.

ABILITÀ COMUNICATIVE. Comunicazione in lingua italiana e inglese scritta e orale. Capacità di lavorare in gruppo.

 

Programma

  • ITALIANO
  • INGLESE

  1. Concetti fondamentali della chimica biologica.
  2. Nucleotidi e acidi nucleici: struttura e funzione.
  3. Proteine: generalità su struttura e funzione.
  4. Gli aminoacidi: Struttura e proprietà generali, classificazione, formule, proprietà specifiche, proprietà acido-base.
  5. Il legame peptidico: proprietà e struttura, struttura primaria delle proteine.
  6. Determinazione della struttura primaria delle proteine.
  7. Metodi di studio e purificazione delle proteine: cromatografia ed elettroforesi.
  8. La struttura secondaria: il grafico di Ramachandran, eliche, filamenti e foglietti beta.
  9. Le proteine fibrose.
  10. La struttura terziaria: classificazione e metodi per la determinazione.
  11. Struttura quaternaria e simmetria.
  12. Legame reversibile di una proteina con un ligando: mioglobina ed emoglobina struttura e funzione.
  13. Proteine quali motori molecolari: sistema actina-miosina, sistema microtubulare, sistema flagellare in batteri
  14. Carboidrati: monosaccaridi (classificazione e stereoisomeria), disaccaridi, polisaccaridi di struttura e di riserva, glicosaminoglicani, glicoproteine.
  15. Lipidi: acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, colesterolo, membrane cellulari, trasporto e proteine di membrana.
  16. Introduzione al metabolismo: le vie metaboliche, Il flusso metabolico, metodi di studio del metabolismo.
  17. La catalisi enzimatica: proprietà generali degli enzimi e classificazione, energia di attivazione e la coordinata di reazione, parametri cinetici degli enzimi loro definizioni e derivazione.
  18. Meccanismi di catalisi, esempi, meccanismo di catalisi delle proteasi.
  19. Cinetica enzimatica: meccanismi di inibizione enzimatica, regolazione allosterica.
  20. Cofattori e vitamine: caratteristiche generali, funzioni, effetti biologici
  21. Vitamine liposolubili: vitamine A, D, K, E, formule, reattività e ruolo nel metabolismo.
  22. Vitamine  B1, B2, B6,  B12, C, H, PP, acido pantotenico, TFH4, formule, reattività e ruolo nel metabolismo.
  23. I composti ad alta energia: formule e bioenegetica.
  24. Il catabolismo del glucosio: glicolisi e sua regolazione, fermentazione lattica e alcolica.
  25. La piruvato deidrogenasi.
  26. Il ciclo dell'acido citrico e la sua regolazione.
  27. Il trasporto di elettroni e la fosforilazione ossidativa: la catena respiratoria, centri redox, cofattori, i complessi proteici e bioenegetica.
  28. La fosforilazione ossidativa: struttura e funzione dell'ATP sintasi
  29. Catabolismo degli acidi grassi: la beta-ossidazione,  regolazione, corpi chetonici.
  30. Cenni al catabolismo degli amminoacidi e ciclo dell'urea.
  31. Anabolismo dei carboidrati: gluconeogenesi e via dei pentoso fostati
  32. Biosintesi dei lipidi: acidi grassi e colesterolo.
  33. Ciclo biologico dell'azoto: le reazioni e gli enzimi coinvolti, generalità sulla biosintesi degli amminoacidi
  34. Sintesi delle purine e pirimidine

Esercitazione 1

Utilizzo dei modellini molecolari. Richiami sulla struttura dei composti organici e dei gruppi funzionali delle biomolecole; allestimento di modelli tridimensionali di molecole; studio dei legami chimici dei gruppi carbossilici; struttura del glucosio e del fruttosio, lineare e ciclica.

 Esercitazione 2

Preparazione di tamponi ad un dato pH (per es. fosfato e TRIS) di uso comune nei laboratori biochimici. Calcolo delle molarità, utilizzo delle bilance, pHmetro, uso della vetreria di laboratorio, misurazione accurata dei volumi.

Esercitazione 3

Uso dello spettrofotometro. Uso delle micropipette. Applicazione pratica delle legge di Lambert-Beer: misura di coefficiente di estinzione.

Esercitazione 4

Utilizzo di tecniche spettrofotometriche.  Dosaggio proteico con allestimento di una retta di calibrazione.  Utilizzo di kit spettrofotometrici di dosaggio di uso comune, calcolo della concentrazione di un campione proteico.

 

Modalità di insegnamento

  • italiano
  • english
Il corso si articola in lezioni frontali ed esercitazioni. Sono previsti 11 CFU di lezioni frontali (88 ore) in aula, ed 1 CFU (16 ore) di esercitazioni obbligatorie in laboratorio, sia mediante l'utilizzo di modellini molecolari che mediante attività pratiche (misurazioni del pH, uso dello spettofotometro, preparazione di tamponi, misura della concentrazione di soluzioni proteiche). Il programma delle esercitazioni è presente nella voce "programma". La frequenza alle lezioni ed esercitazioni in aula è facoltativa (ma fortemente raccomandata), la frequenza ai laboratori è obbligatoria.

IL CORSO E' PER META' TENUTO IN LINGUA INGLESE.

 

Modalità di verifica dell'apprendimento

  • ITALIANO
  • INGLESE

Il voto finale dell'esame comprende:

 

Voto delle esercitazioni pratiche con un peso del 20%. 

La frequenza alle esercitazioni è obbligatoria. Durante le esercitazioni di laboratorio sarà richiesta la consegna di un elaborato con i risultati sperimentali ottenuti con la loro interpretazione. L'eleborato sarà valutato con un voto di merito sull'attività svolta da ciascun studente.

 

Voto dell'esame scritto con un peso del 80%. 

L'esame scritto è articolato in più parti:

PARTE I:          8 DOMANDE CHIUSE SULLE BIOMOLECOLE              (tot. 16 punti)

PARTE II.         2 DOMANDE APERTE SULLE BIOMOLECOLE              (tot. 14 punti)

PARTE III:        10 DOMANDE CHIUSE SUGLI ENZIMI                            (tot. 30 punti)

PARTE IV:        6 DOMANDE CHIUSE SULLE VITAMINE                         (tot. 6 punti)

PARTE V:         10 DOMANDE CHIUSE SU METABOLISMO                   (tot. 10 punti)

PARTE VI.     2 DOMANDE APERTE SUI CICLO METABOLICI               (tot. 14 punti)

 

La sufficienza è calcolata agglomerando le parti come indicato qui di seguito:

PARTE I + II

PARTE III

PARTE IV+V+VI

 

Testi consigliati e bibliografia

  • italiano
  • english

Appling - Cahill - Mathews. Biochimica. Molecole e metabolismo con MyLab e e Text ,Pearson Ed.

D.L. Nelson, M.M. Cox: I Principi di Biochimica di Lehninger, Ed. Zanichelli

C.K. Mathews, K.E. van Holde: Biochimica, Ed. Ambrosiana, Milano.

J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochimica, Ed. Zanichelli

D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: Fondamenti di Biochimica, Ed. Zanichelli.

 

Essenziali gli appunti delle lezioni.


 

Note

Curriculum Biomolecolare Cellulare, Curriculum Ecologico Ambientale, Curriculum Tecnico Analitico

 

Orario lezioniV

Nota: Consultare la tabella degli orari pubblicata sull'apposita pagina.

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    Ultimo aggiornamento: 05/12/2017 10:57
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