Corso di laurea in Scienze Biologiche (L-13)

Il corso si propone di fornire agli studenti i fondamenti della Chimica Biologica, partendo dalla struttura-funzione delle biomolecole per arrivare a concetti base del metabolismo.

Nel dettaglio le finalità sono articolate in tre punti:
1.    Fornire le competenze teoriche e le nozioni relative alla conoscenza e al ruolo delle macromolecole biologiche nei processi biochimici, identificare i gruppi funzionali delle biomolecole (anche attraverso esercitazioni mirate) a partire dai componenti più semplici (monosaccaridi, aminoacidi, nucleotidi) fino ad esempi di organizzazione di sistemi supramolecolari complessi (catena respiratoria, motori molecolari)
2.    Fornire i concetti chiave della catalisi enzimatica e delle funzioni metaboliche di base, con un inquadramento generale integrato dei cicli metabolici fondamentali.
3.    Avviare gli studenti all’approccio sperimentale in campo biochimico attraverso esercitazioni pratiche di laboratorio in cui si introducono le tecniche biochimiche di base (preparazione di tamponi, uso pHmetro, trattamento di dati sperimentali, rette di regressione, valutazione dell’errore sperimentale, identificazione della purezza e della concentrazione degli analiti) e si apprende ad applicare correttamente una tecnica (la spettrofotometria) per analisi qualitative e quantitative di molecole biologiche

L'esame si svolge come segue:
1. Esercitazioni pratiche (20% del voto finale), la frequenza alle
esercitazioni è obbligatoria.
2. Una prova scritta finale (80% del voto finale), articolata in 4 domande.
Gli studenti con 1 insufficienza (voto compreso tra 17/30 e 10/30) sono
sufficienti se la media ponderale è uguale o superiore a 18/30; gli
studenti con due insufficienze (voto inferiore a 18/30) sono insufficienti.
La commissione d’esame, se lo ritiene necessario, si riserva di verificare
la preparazione dello studente con un colloquio, al momento della
registrazione del voto.

1.    Concetti fondamentali della chimica biologica
2.    Acidi nucleici
a.    I nucleotidi
3.    Proteine: Struttura e Funzione:
a.    Amino acidi: formule e proprietà
b.    Struttura primaria
c.    Legame peptidico, struttura secondaria, terziaria, quaternaria,
d.    Assemblaggio di multi-subunità - motori molecolari, sistema actina/miosina,  microtubuli,  rotazione e movimento dei batteri.
4.    Enzimi: concetti di base e meccanismi di catalisi enzimatica
a.    Classificazione,  meccanismo d’azione
b.    Esempi di reazioni catalizzate
c.    Descrizione di alcune tipiche proteine enzimatiche
d.    Concetti di termodinamica e cinetica enzimatica
e.    Michaelis – Menten
f.     Attivazione e inibizione enzimatica
5.    Principi di bioenergetica e metabolismo
a.    Bioenergetica, termodinamica,  ATP
b.    Fosforilazione ossidativa,  ATP-sintasi
6.    Carboidrati
a.    Monosaccaridi: classificazione e stereoisomeria
b.    Polisaccaridi: analisi, disaccaridi, polisaccaridi di struttura e di riserva, glicosaminoglicani
c.    Glicoproteine
7.    Lipidi e membrane cellulari
a.    Acidi grassi
b.    Triacilgliceroli
c.    Glicerofosfolipidi
d.    Sfingolipidi
e.    Colesterolo
8.    Cofattori e vitamine
a.    Caratteri generali, funzioni, effetti biologici
b.    Vitamine liposolubili A e D
c.    Ruolo delle vitamine  B1, B2, B6,  B12, C, H, PP;
d.    Trasformazione di vitamine in coenzimi
e.    Loro rilevanza nel metabolismo
9.    Glicolisi e gluconeogenesi
a.    Reazioni di degradazione del glucosio; intermedi glicolitici ad alta energia; destino del piruvato; via dei pentoso-fosfati
b.     Struttura e metabolismo del glicogeno: glicogenolisi e glicogenosintesi; insulina e glucagone.
10.  Ciclo dell’acido citrico
a.     Piruvato deidrogenasi e ruolo metabolico dell’acetil-CoA
b.     Reazioni del ciclo di Krebs
c.     Chetogenesi
11.   Metabolismo degli acidi grassi
a.     Beta ossidazione degli acidi grassi
b.     Sintesi degli acidi grassi
12.   Ossidazione degli amino acidi e produzione dell’urea
a.     Deaminazione ossidativa degli aminoacidi e reazione di transaminazione
b.     Sintesi dell’urea e  sua compartimentazione cellulare
13.   Biosintesi degli amino acidi
a.     Cenni generali sul metabolismo dell’azoto
b.     Descrizione delle principali vie di sintesi
14.   Biosintesi e degradazione dei nucleotidi
a.     Sintesi delle purine e loro degradazione
b.     Sintesi delle pirimidine e loro degradazione
c.     Sintesi dei desossiribonucleotidi
d.     Sintesi del desossitimidilato
15.   Esercitazione 1
Richiami sulla struttura dei gruppi funzionali delle biomolecole; allestimento di modelli tridimensionali (anche tramite sofware dedicati, es. Chemsketch)
16.   Esercitazione 2
Preparazione di tamponi (per esempio fosfato e TRIS) di uso comune nei laboratori biochimici. Calcolo delle molarità, utilizzo delle bilance, pHmetro, uso della vetreria di laboratorio, misurazione accurata dei volumi
17.    Esercitazione 3
La legge di Lambert-Beer. Esempi tramite misurazione di spettri di molecole biologiche quali DNA, proteine e altre molecole di interesse biologico (es. coenzimi FAD, NAD+). Potenzialità dei metodi spettrofotometrici per misurazioni qualitative e quantitative. Calcolo della purezza per campioni di DNA e proteine. Correlazioni lineari e loro utilizzo per il dosaggio di analiti in campioni ignoti.
18.    Esercitazione 4
Utilizzo di tecniche spettrofotometriche.  Dosaggio proteico con allestimento di una retta di calibrazione.  Utilizzo di kit spettrofotometrici di dosaggio di uso comune, basati su reazioni enzimatiche per rilevare e quantificare analiti di interesse biologico (es. dosaggio acido ascorbico, dosaggio glucosio ecc.)