- Oggetto:
- Oggetto:
BIOCHIMICA
- Oggetto:
Biochemistry
- Oggetto:
Anno accademico 2017/2018
- Codice dell'attività didattica
- MFN1635
- Docenti
- Prof. Gianfranco Gilardi
Prof. Sheila Sadeghi - Corso di studi
- Scienze Biologiche D.M. 270
- Anno
- 2° anno
- Periodo didattico
- I semestre
- Tipologia
- Caratterizzante
- Crediti/Valenza
- 12
- SSD dell'attività didattica
- BIO/10 - biochimica
- Modalità di erogazione
- Tradizionale
- Lingua di insegnamento
- Italiano/Inglese
- Modalità di frequenza
- Lezioni facoltative e esercitazioni obbligatorie
- Tipologia d'esame
- Scritto
- Prerequisiti
-
Conoscenza delle basi di chimica generale e dei metalli, equazioni redox.
Conoscenza della chimica del carbonio e delle reazioni organiche sui gruppi aminici, carbonilici, carbossilici, alcoolici.
Knowledge of inorganic and organic chemistry (redox reactions; reactions
with metals; organic reactions with amine, carboxyl and alcoholic groups) - Propedeutico a
-
Insegnamento consigliato, ma non obbligatorio: Fisiologia generale (MFN0408); Microbiologia generale (MFN0403).
Course recommended, but not required: General Physiology (MFN0408); General Microbiology(MFN0403). - Oggetto:
Sommario insegnamento
- Oggetto:
Obiettivi formativi
L'insegnamento concorre alla realizzazione degli obiettivi formativi del Corso di Laurea in Scienze Biologiche fornendo a tutti gli studenti conoscenze di base di biochimica e di alcune procedure tecnico-analitiche in ambito biochimico.
Il corso si propone di fornire agli studenti i fondamenti della Chimica Biologica, partendo dalla struttura-funzione delle biomolecole per arrivare ai concetti base del metabolismo.
Nel dettaglio le finalità sono articolate in tre punti:
1. Fornire le competenze teoriche e le nozioni relative alla conoscenza e al ruolo delle macromolecole biologiche nei processi biochimici, identificare i gruppi funzionali delle biomolecole (anche attraverso esercitazioni mirate) a partire dai componenti più semplici (monosaccaridi, aminoacidi, nucleotidi), fino agli esempi di organizzazione di sistemi supramolecolari complessi (catena respiratoria, motori molecolari)
2. Fornire i concetti chiave della catalisi enzimatica e delle funzioni metaboliche di base, con un inquadramento generale integrato dei cicli metabolici fondamentali.
3. Avviare gli studenti all'approccio sperimentale in campo biochimico, attraverso esercitazioni pratiche di laboratorio in cui si introducono le tecniche biochimiche di base (preparazione di tamponi, uso pHmetro, trattamento di dati sperimentali, rette di regressione, valutazione dell'errore sperimentale, identificazione della purezza e della concentrazione degli analiti), e si apprende ad applicare correttamente una tecnica (la spettrofotometria) per analisi qualitative e quantitative di molecole biologicheThe course contributes to the achievement of the training objectives of the Bachelor Degree in Biological Sciences by providing all students with basic knowledge in biochemistry and in some technical-analytical procedures in the biochemical field.
The course aims to provide students with the fundamentals of Biological Chemistry, starting from the structure and function of biomolecules to the basic concepts of metabolism.
In detail, the objectives are articulated in three points:
1. Provide the skills and theoretical concepts relating to knowledge and the role of biological macromolecules in biochemical processes, identify the functional groups of biomolecules (including through target exercises), from the simplest components (monosaccharides, amino acids, nucleotides) to supramolecular complexes (respiratory chain, molecular motors).
2. Provide the key concepts of enzyme catalysis and basic metabolic functions, integrated with a general overview of the fundamental
metabolic pathways.
3. Starting the students in the experimental biochemistry field, through practical laboratory in which we introduce the basic biochemical techniques (preparation of buffers, use of pH meter, treatment of experimental data, regression lines, evaluation of experimental error, purity and concentration of the analytes), and learning how to properly apply a technique (spectrophotometry) for qualitative and quantitative analysis of biological molecules.- Oggetto:
Risultati dell'apprendimento attesi
CONOSCENZA E CAPACITÀ DI COMPRENSIONE.Al termine dell'insegnamento lo studente comprenderà:
Aspetti chimici/biochimici: lo studente dovrà essere in grado di padroneggiare i concetti biochimici fondamentali. Dovrà essere capace di riconoscere e interpretare strutture molecolari di base (competenze fornite anche attraverso le esercitazioni). Conoscerà i concetti chiave della catalisi enzimatica e i cicli metabolici fondamentali.
CAPACITÀ DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE.
Al termine dell'insegnamento, lo studente sarà in grado di applicare:
Metodologie biochimiche, biomolecolari e biotecnologiche e procedure metodologiche e strumentali ad ampio spettro per la ricerca biologica: in dettaglio verranno verificate in sede di esercitazione pratica le competenze acquisite nella preparazione di tamponi, misurazioni spettrofotometriche e legge di Lambert Beer e allestimento di rette di taratura.
AUTONOMIA DI GIUDIZIO. Valutazione e interpretazione di dati sperimentali di laboratorio. Valutazione della didattica.
ABILITÀ COMUNICATIVE. Comunicazione in lingua italiana e inglese scritta e orale. Capacità di lavorare in gruppo.
KNOWLEDGE AND UNDERSTANDING.
At the end of the course students will understand:
Chemical/biochemical aspects: the students will be able to master the basic biochemical concepts;must be able to recognize and interpret basic molecular structures (skills provided also through the practicals); will learn the key concepts of enzyme catalysis and fundamental metabolic pathways.
APPLYING KNOWLEDGE AND UNDERSTANDING.
At the end of the course, the student will be able to apply:
Biochemical, molecular and biotechnological methodologies and instrumental broad-spectrum procedures for biological research: during the practicals the skills acquired in the preparation of buffers, spectrophotometric measurements and Lambert Beer law, and preparation of calibration lines will be verified. MAKING JUDGMENTS. Evaluation and interpretation of experimental data from laboratory practicals. Teaching evaluation. COMMUNICATION SKILLS. Communication in Italian and English, written and oral. Ability to work in a team
- Oggetto:
Modalità di insegnamento
Il corso si articola in lezioni frontali ed esercitazioni. Sono previsti 11 CFU di lezioni frontali (88 ore) in aula, ed 1 CFU (16 ore) di esercitazioni obbligatorie in laboratorio, sia mediante l'utilizzo di modellini molecolari che mediante attività pratiche (misurazioni del pH, uso dello spettofotometro, preparazione di tamponi, misura della concentrazione di soluzioni proteiche). Il programma delle esercitazioni è presente nella voce "programma". La frequenza alle lezioni ed esercitazioni in aula è facoltativa (ma fortemente raccomandata), la frequenza ai laboratori è obbligatoria.IL CORSO E' PER META' TENUTO IN LINGUA INGLESE.
The course consists of frontal lectures (88 hours in class) and tutorials (16 hours). Frequency to in-class lessons is optional (and highly recommended), frequency to laboratory is mandatory. The practicals are held in biochemical laboratory, 4 different topics of 4 hours each. The programme of the practicals are detailed in the general programme of the course. The students will learn to use instruments (pHmeter and spectrophotometer), to prepare solutions and buffers, and to measure the concentration of solutes. Besides there will 4 hours of practice with molecular models.THE COURSE IS HALF TAUGHT IN ITALIAN AND HALF IN ENGLISH.
- Oggetto:
Modalità di verifica dell'apprendimento
Il voto finale dell'esame comprende:
Voto delle esercitazioni pratiche con un peso del 20%.
La frequenza alle esercitazioni è obbligatoria. Durante le esercitazioni di laboratorio sarà richiesta la consegna di un elaborato con i risultati sperimentali ottenuti con la loro interpretazione. L'eleborato sarà valutato con un voto di merito sull'attività svolta da ciascun studente.
Voto dell'esame scritto con un peso del 80%.
L'esame scritto è articolato in più parti:
PARTE I: 8 DOMANDE CHIUSE SULLE BIOMOLECOLE (tot. 16 punti)
PARTE II. 2 DOMANDE APERTE SULLE BIOMOLECOLE (tot. 14 punti)
PARTE III: 10 DOMANDE CHIUSE SUGLI ENZIMI (tot. 30 punti)
PARTE IV: 6 DOMANDE CHIUSE SULLE VITAMINE (tot. 6 punti)
PARTE V: 10 DOMANDE CHIUSE SU METABOLISMO (tot. 10 punti)
PARTE VI. 2 DOMANDE APERTE SUI CICLO METABOLICI (tot. 14 punti)
La sufficienza è calcolata agglomerando le parti come indicato qui di seguito:
PARTE I + II
PARTE III
PARTE IV+V+VI
The final exam mark consists in:
Mark from the practicals, weight 20%.
Attendance to the practicals is compulsory. At the end of each practical students will be required to hand in a written document with the results obtained during the lab and their interpretation. The written document will be assessed and marked for each student.
Mark from the final written exam, weight 80%.
The final written exam is structured in sections:
SECTION I: 8 MULTIPLE CHOICE QUESTIONS ON BIOMOLECULES (tot. 16 marks)
SECTION II. 2 SHORT ESSAYS (1 A4 PAGE MAX.) ON BIOMOLECULES (tot. 14 marks)
SECTION III: 10 MULTIPLE CHOICE QUESTIONS ON ENZYMES (tot. 30 marks)
SECTION IV: 6 MULTIPLE CHOICE QUESTIONS ON VITAMINS (tot. 6 marks)
SECTION V: 10 MULTIPLE CHOICE QUESTIONS ON METABOLISM (tot. 10 marks)
SECTION VI. 2 SHORT ESSAYS (1 A4 PAGE MAX.) ON METABOLIC CYCLES (tot. 14 marks)
The pass mark is calculated combining the different sections as follows:
SECTION I + II
SECTION III
SECTION IV+V+VI
- Oggetto:
Programma
- Concetti fondamentali della chimica biologica.
- Nucleotidi e acidi nucleici: struttura e funzione.
- Proteine: generalità su struttura e funzione.
- Gli aminoacidi: Struttura e proprietà generali, classificazione, formule, proprietà specifiche, proprietà acido-base.
- Il legame peptidico: proprietà e struttura, struttura primaria delle proteine.
- Determinazione della struttura primaria delle proteine.
- Metodi di studio e purificazione delle proteine: cromatografia ed elettroforesi.
- La struttura secondaria: il grafico di Ramachandran, eliche, filamenti e foglietti beta.
- Le proteine fibrose.
- La struttura terziaria: classificazione e metodi per la determinazione.
- Struttura quaternaria e simmetria.
- Legame reversibile di una proteina con un ligando: mioglobina ed emoglobina struttura e funzione.
- Proteine quali motori molecolari: sistema actina-miosina, sistema microtubulare, sistema flagellare in batteri
- Carboidrati: monosaccaridi (classificazione e stereoisomeria), disaccaridi, polisaccaridi di struttura e di riserva, glicosaminoglicani, glicoproteine.
- Lipidi: acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, colesterolo, membrane cellulari, trasporto e proteine di membrana.
- Introduzione al metabolismo: le vie metaboliche, Il flusso metabolico, metodi di studio del metabolismo.
- La catalisi enzimatica: proprietà generali degli enzimi e classificazione, energia di attivazione e la coordinata di reazione, parametri cinetici degli enzimi loro definizioni e derivazione.
- Meccanismi di catalisi, esempi, meccanismo di catalisi delle proteasi.
- Cinetica enzimatica: meccanismi di inibizione enzimatica, regolazione allosterica.
- Cofattori e vitamine: caratteristiche generali, funzioni, effetti biologici
- Vitamine liposolubili: vitamine A, D, K, E, formule, reattività e ruolo nel metabolismo.
- Vitamine B1, B2, B6, B12, C, H, PP, acido pantotenico, TFH4, formule, reattività e ruolo nel metabolismo.
- I composti ad alta energia: formule e bioenegetica.
- Il catabolismo del glucosio: glicolisi e sua regolazione, fermentazione lattica e alcolica.
- La piruvato deidrogenasi.
- Il ciclo dell'acido citrico e la sua regolazione.
- Il trasporto di elettroni e la fosforilazione ossidativa: la catena respiratoria, centri redox, cofattori, i complessi proteici e bioenegetica.
- La fosforilazione ossidativa: struttura e funzione dell'ATP sintasi
- Catabolismo degli acidi grassi: la beta-ossidazione, regolazione, corpi chetonici.
- Cenni al catabolismo degli amminoacidi e ciclo dell'urea.
- Anabolismo dei carboidrati: gluconeogenesi e via dei pentoso fostati
- Biosintesi dei lipidi: acidi grassi e colesterolo.
- Ciclo biologico dell'azoto: le reazioni e gli enzimi coinvolti, generalità sulla biosintesi degli amminoacidi
- Sintesi delle purine e pirimidine
Esercitazione 1
Utilizzo dei modellini molecolari. Richiami sulla struttura dei composti organici e dei gruppi funzionali delle biomolecole; allestimento di modelli tridimensionali di molecole; studio dei legami chimici dei gruppi carbossilici; struttura del glucosio e del fruttosio, lineare e ciclica.
Esercitazione 2
Preparazione di tamponi ad un dato pH (per es. fosfato e TRIS) di uso comune nei laboratori biochimici. Calcolo delle molarità, utilizzo delle bilance, pHmetro, uso della vetreria di laboratorio, misurazione accurata dei volumi.
Esercitazione 3
Uso dello spettrofotometro. Uso delle micropipette. Applicazione pratica delle legge di Lambert-Beer: misura di coefficiente di estinzione.
Esercitazione 4
Utilizzo di tecniche spettrofotometriche. Dosaggio proteico con allestimento di una retta di calibrazione. Utilizzo di kit spettrofotometrici di dosaggio di uso comune, calcolo della concentrazione di un campione proteico.
- Fundamental concepts in biological chemistry.
- Nucleotides and nucleic acids: structure and function.
- Proteins: general concepts on structure and function.
- Amminoacids: Structure and general properties, classification and formulas, specific properties, acid-base properties.
- The peptide bond, properties and structure, primary structure.
- Determination of the primary structure of proteins.
- Methods for the study and purification of proteins: chromatography and electrophoresis.
- Secondary structure: Ramachandran plot, helices, beta filaments and sheets.
- Fibrous proteins.
- Tertiary structure: classification and methods of investigation.
- Quaternary structure and symmetry.
- Reversible binding of a ligand to a protein: myoglobin and hemoglobin structure and function
- Proteins as molecular motors: actin-myosin system, microtubule system, bacterial flagellar system
- Carbohydrates: monosaccharides (classification and stereoisomery), disaccharides, structural and storage polysaccharides, glycosamminoglycanes, glycoproteins.
- Lipids: fatty acids, triacilglycerols, glycerophospholipids, sphyngolipids, cholesterol, cell membranes, trasport across the membranes, membrane proteins.
- Introduction to metabolism: pathaways, flux, regulation, methods to study the metabolism.
- Enzymes: general properties and classification, activation energy, kinetic parameters definition and calculation.
- Mechanisms of enzyme catalysis, examples, mechanism of protease activity.
- Enzyme kinetics: mechanism of enzyme inhibition, allosteric regulation.
- Cofactors and vitamins: general properties, function, biological effects.
- Liposoluble vitamins: vitamins A, D, K, E, formulae, reactivity and role in metabolism.
- Vitamins B1, B2, B6, B12, C, H, PP, panthotenic acid, TFH4, formulae, reactivity and role in metabolism.
- High energy molecules in metabolism: formulae and bioenergetics.
- Glucose catabolism: glycolisis and its regulation, lactic and alcoholic fermentation.
- Pyruvate dehydrogenase
- Citric acid cycle and its regulation
- Electron transport: the respiratory chain, the redox centres, cofactors, protein complexes and bioenergetics.
- Oxidative phosphorylation: ATP sintase structure-function
- Catabolism of fatty acids: beta-oxidation, regulation, ketone bodies
- Generalities on the catabolism of amminoacids and urea cycle.
- Carbohydrates anabolism: gluconeogenesys and pentose phosphates pathway.
- Lipid biosynthesis: fatty acids and cholesterol biosynthesis.
- Nitrogen cycle: reactions and enzymes, general priciples on amminoacids biosynthesis.
- Biosynthesis of purines and pirimidines.
Practical 1
Use of molecular models. Review of organic molecules and functional groups found in biomolecules. Buiding 3D models of biomolecules and their functional groups. Linear and cyclic structure of glucose and fructose.
Practical 2
Preparazion of buffers at a given pH. tamponi ad un dato pH. Calculation of concentrations, use of the balances, pH meter, use of glassware, measurement of accurate volumes.
Practical 3
Use of the spectrophotometer. Use of the micro-pipetted. Application of the Lambert-Beer law: determination of an estinction coefficient.
Practical 4
Use of spectrophotometric methods. Use of spectrophotometric kit routinely used in biochemistry. Calculation of protein concentration, building of a calibration curve.
Testi consigliati e bibliografia
- Oggetto:
Appling - Cahill - Mathews. Biochimica. Molecole e metabolismo con MyLab e e Text ,Pearson Ed.
D.L. Nelson, M.M. Cox: I Principi di Biochimica di Lehninger, Ed. Zanichelli
C.K. Mathews, K.E. van Holde: Biochimica, Ed. Ambrosiana, Milano.
J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochimica, Ed. Zanichelli
D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: Fondamenti di Biochimica, Ed. Zanichelli.
Essenziali gli appunti delle lezioni.
Appling - Cahill - Mathews. Biochemistry. Molecules and Metabolism with MyLab and Text ,Pearson Ed.
David L. Nelson and Michael M. Cox: Lehninger Principles of Biochemistry, W.H. Freeman Publisher
C.K. Mathews, K.E. van Holde: Biochemistry, Benjamin/ Cummings Publishing Co, Redwood City, CA, USA.
J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemistry, Freeman Publisher
D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: Biochemistry, Wiley Publisher
Lectures' notes are essential.
- Oggetto:
Orario lezioni
Nota: Consultare la tabella degli orari pubblicata sull'apposita pagina.
- Oggetto:
Note
Curriculum Biomolecolare Cellulare, Curriculum Ecologico Ambientale, Curriculum Tecnico Analitico
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